Das Heidelberg Team mit der Trophäe des iGEM-Weltmeisters – der silberne „Biobrick“. Betreut wurde das Team von Prof. Roland Eils und Dr. Barbara Di Ventura (vorne links). © dkfz.de
Bereits zum zweiten Mal in Folge sicherte sich das studentische Team der Universität Heidelberg und des Deutschen Krebsforschungszentrums den Hauptpreis sowie gleich mehrere Spezialpreise im internationalen iGEM-Wettbewerb. Am letzten Wochenende setzten sich die Heidelberger in Boston gegen 245 Teams aus 32 Ländern durch und verwiesen auch die Teams international renommierter Universitäten wie Harvard, Yale und Stanford auf die Plätze. Der erneute Sieg der Heidelberger zeigt, dass Deutschland in Forschung und Lehre in der synthetischen Biologie zur Weltspitze gehört.
Mit ihrem Projekt „Ring of Fire“ lösten die Heidelberger Studenten ein verbreitetes Problem bei der Nutzung biologischer Moleküle: Die Eiweißbausteine (Proteine) sind oft nur wenig stabil und können daher bei vielen Anwendungen in Forschung und Biotechnologie nicht eingesetzt werden.
Der Trick der Heidelberger Studenten: Mithilfe eines neuen Systems schlossen sie die Proteine zu einem Ring, was die Stabilität deutlich erhöhte. Der Ringschluss schützt die empfindlichen Enden der Eiweiße und macht sie damit für die Nutzung in neuen Technologien interessant. Betreut wurde das Team erneut von Prof. Roland Eils (DKFZ und Universität Heidelberg) und Dr. Barbara Di Ventura (Universität Heidelberg).
Die zwölf Heidelberger Bachelor- und Masterstudenten traten mit ihrem Projekt beim international genetically engineered machine (iGEM)-Wettbewerb in Boston an. Bei diesem Wettkampf suchen studentische Teams weltweit nach Lösungen für oft alltägliche Probleme und nutzen dafür das Potential der synthetischen Biologie. In diesem aufstrebenden Forschungsfeld werden Mikroorganismen nach ingenieurwissenschaftlichen Prinzipien mit neuen Eigenschaften ausgestattet, um in der Biomedizin, Biotechnologie oder Umweltforschung Fortschritte zu erzielen.
Bei der Endausscheidung des zehnten iGEM-Wettbewerbs 2014 setzten sich die Heidelberger in der Kategorie undergraduate gegen 245 Teams aus 32 Ländern durch und verwiesen selbst renommierte Universitäten wie Harvard, Stanford, MIT und Yale auf die Plätze. Neben dem Hauptpreis sicherten sich die Heidelberger auch mehrere Spezialpreise, etwa für den besten technologischen Fortschritt oder die beste Software, und wurden außerdem zum Publikumsfavoriten gewählt.
Nach dem großen Erfolg des Jahres 2013, in dem erstmalig ein deutsches Team den internationalen iGEM-Wettbewerb für sich entscheiden konnte, gelang es den Heidelbergern nun als erstem Team überhauptin der iGEM-Geschichte, den Wettbewerb zweimal in Folge für sich zu entscheiden. Der zweite Preis ging an das Imperial College London (UK), der dritte Preis an die NCTU Formosa (Taiwan).
Proteine werden in vielfältigen Anwendungen in der Forschung, Medizin und Biotechnologie genutzt. Ein großer Nachteil ist allerdings, dass sie nicht besonders stabil sind. Insbesondere die Enden eines Proteins sind sehr empfindlich. Die Studenten erfanden nun eine Methode, um diese Enden zu schützen: An das wie ein verknäuelter Wollfaden vorliegende Protein koppelten sie sogenannten „Linker“, die wie ein zusätzliches Stück Faden die beiden Enden miteinander verbinden. Die ringförmigen Proteine weisen eine deutlich höhere Stabilität auf als die Proteine mit losen Enden und können so für neue Anwendungen genutzt werden.
Ein Beispiel, wie ein ringförmiges Protein zu deutlich verbesserten Forschungsergebnissen führt, hat das Heidelberger iGEM-Team bereits praktisch erprobt: In biomedizinischen Laboren wird DNA sehr häufig mit der Polymerase-Ketten-Reaktion (PCR) vervielfältigt, die bei sehr hohen Temperaturen abläuft. Beim Vervielfältigen gehen die epigenetischen Markierungen der DNA verloren, denn das Enzym Methyltransferase (DNMT1), das diese Markierungen kopiert, verträgt die Hitze nicht. Abhilfe könnte hier eine ringförmige, hitzestabile Methyltransferase schaffen: Damit ließen sich nicht nur die vier Buchstaben des genetischen Codes vervielfältigt, sondern auch epigenetische DNA-Markierungen, die für das Ablesen des Codes von großer Bedeutung sind und das An- und Abschalten von ganzen Genen steuern.
Die Studenten gehen davon aus, dass der Ringschluss therapeutische Proteine vor dem Abbau durch die Köperzellen schützen oder Enzyme, die in der Lebensmitteltechnologie verwendet werden, stabilisieren kann.
Die Heidelberger stellten der wissenschaftlichen Gemeinschaft einen universellanwendbaren standardisierten „Baukasten“ zum Ringschluss von Proteinen zur Verfügung– was dem Team neben dem Hauptpreis auch den Spezialpreis für den besten technologischen Fortschritt einbrachte.
Darüber hinaus programmierten die Studenten zwei neue Software-Anwendungen. Damit lässt sich die Länge des benötigten Linkers exakt berechnen, der benötigt wird, um die beiden Proteinenden zu verbinden, ohne die Struktur und Funktion zu stören. Da diese Anwendungen sehr rechenintensiv sind, entwickelten sie zudem die Plattform „iGEM@Home“, die die Rechenkapazität ungenutzter Computer weltweit für die Datenverarbeitung nutzen kann. Ihre Fortschritte im Bereich der Softwareentwicklung wurden mit einem weiteren Sonderpreis geehrt.
Deutsches Krebsforschungszentrum, 04.11.2014